Matéria disponível em: Jornal da USP.
Cientistas da USP elucidaram mecanismo de reação proposto há mais de 50 anos que nenhum grupo havia ainda comprovado.
Pesquisadores do Instituto de Química de São Carlos idealizaram e conduziram a realização de um experimento com enzima utilizando engenharia molecular – Imagem: ChemComm RCS, adaptada por Sandra Zambon.
Um trabalho produzido no Instituto de Química de São Carlos (IQSC) da USP será destaque de capa da próxima edição da ChemComm, periódico da Royal Society of Chemistry, a maior sociedade de apoio às ciências químicas da Europa.
Pesquisadores da USP realizaram experimentos inéditos com as enzimas do álcool. Monitoraram a reação de oxidação de etanol biocatalisada pela proteína ADH (álcool desidrogenase) utilizando duas técnicas experimentais: a espectrometria de massas (EM) e a eletroquímica de estado-estacionário. Os experimentos resultaram no artigo Enzyme activity evaluation by differential electrochemical mass.
A pesquisa
Pesquisa do IQSC é capa da ChemComm, periódico da Royal Chemical Society
Algumas reações químicas em sistemas biológicos são propostas teoricamente, sem a comprovação experimental direta. Quando essas reações são aceleradas por enzimas (catalisadores biológicos), passam a compor um sistema ainda mais complexo, com muitas variáveis envolvidas. Por exemplo, a enzima álcool desidrogenase (ADH) atua de forma importante na área de bioenergia e no metabolismo em seres humanos, leveduras, plantas e bactérias. Sua atuação no nível molecular, porém, ainda não foi completamente elucidada.
Pesquisadores do IQSC idealizaram e conduziram a realização de um experimento inédito, em que uma reação de oxidação de etanol biocatalisada pela proteína ADH foi monitorada simultaneamente por duas técnicas experimentais distintas, a espectrometria de massas (EM) e a eletroquímica de estado-estacionário.
O acoplamento dessas duas técnicas já era conhecido, mas nunca havia sido experimentado em sistemas biológicos, devido ao desafio em se manter a enzima estável, operando de forma reversível e eficiente. Esses limites foram ultrapassados utilizando-se o conceito de engenharia molecular, em que a estrutura química da enzima é alterada para sua estabilização em fibras de carbono.
Após três anos de pesquisas, os cientistas conseguiram obter resultados sem precedentes na literatura internacional. Com essa nova abordagem, elucidaram um mecanismo de reação proposto há mais de 50 anos e que, por limitações técnicas, nenhum grupo de pesquisa ainda havia comprovado.
O trabalho será publicado no volume 53, número 60, 4 de agosto de 2017, páginas 8.400 a 8.402 do periódico ChemComm. O financiamento da pesquisa foi realizado pela Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (Fapesp), Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq) e Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (Capes).
Sobre os autores
O professor Frank Nelson Crespilho possui doutorado pelo IQSC em Físico-Química, pós-doutorado pelo Caltech (EUA), atua como coordenador do Grupo de Bioeletroquímica e Interfaces do IQSC e orienta o doutorando João Carlos Perbone de Souza, que é professor no Instituto Federal Goiano.
O professor Fábio Henrique Barros de Lima possui doutorado pelo IQSC em Físico-Química, com estágio no Brookhaven National Laboratory (EUA), pertence ao Grupo de Eletroquímica do IQSC e orienta Wanderson Oliveira da Silva em seu doutorado na área de Físico-Química.
Sandra Zambon/Comunicação do IQSC, com edição do Jornal da USP
Mais informações: e-mail frankcrespilho [at] iqsc [dot] usp [dot] br, com o professor Frank Nelson Crespilho